@PHDTHESIS{ 2012:1173317135,
 	title = {Caracterização bioquímica e avaliação da atividade antifúngica de lectinas de sementes de Fabaceae da Amazônia},
 	year = {2012},
 	url = "http://tede.ufam.edu.br/handle/tede/3120",
 	abstract = "Sementes de 50 espécies de Fabaceae da Amazônia com indivíduos das subfamílias Caesalpinioideae, Mimosoideae e Faboideae, foram analisadas quanto à presença de novas lectinas. Os extratos totais foram ensaiados para a atividade hemaglutinante (AHE). Os extratos protéicos de Anadenanthera peregrina, Dimorphandra caudata, Ormosia lignivalvis, Dioclea
 bicolor e frações protéicas de Swartzia laevicarpa, Swartzia ingifolia e Swartzia longistipitata exibiram AHE com eritrócitos de coelho e, esta atividade foi inibida por galactose ou por lactose, mas não por glicose ou por manose. O extrato total de Swartzia laevicarpa exibiu AHE somente após ser submetido a uma cromatografia de troca iônica e sua lectina foi purificada por cromatografia de afinidade com lactose imobilizada. Mesmo com o grande número de lectinas que tem sido relatado em plantas leguminosas, esta é a primeira descrição de lectinas nos gêneros Anadenanthera, Dimorphandra e Ormosia. O estudo de lectinas desses gêneros e do gênero Swartzia poderá contribuir para o entendimento das relações evolucionárias de lectinas de leguminosas, em termos das propriedades de suas estruturas e do processamento protéico. As lectinas das espécies da subtribo Diocleinae são conhecidas serem específicas a glicose e a manose, porém o extrato protéico da semente da espécie Dioclea bicolor exibiu AHE com eritrócitos de coelho e essa atividade foi inibida por galactose e lactose. Em seguida, a lectina da semente de Dioclea bicolor (DBL) foi purificada em uma resina de afinidade com lactose imobilizada. O seqüenciamento de peptídeos internos da DBL revelou homologia com lectinas de leguminosas pertencendo aos grupos Dalbergieae, Phaseoleae e Sophoreae. A lectina da semente de Swartzia laevicarpa (SLL) aglutinou eritrócitos de coelho, mas não eritrócitos de rato. A atividade da lectina persistiu após aquecimento a 100 ºC durante 15 minutos e foi mais fortemente inibida por N   acetil   D - galactosamina, α - lactose e D - galactose. A SLL exibiu um padrão eletroforético constituído por banda protéica única, correspondendo a uma massa molecular aparente de 29 kDa, a qual foi confirmada por análise de espectrometria de massas e ainda a SLL reagiu positivamente com regente de Schiff. A seqüência de aminoácidos (39 aminoácidos) da região N-terminal e a seqüência de peptídeos internos foram determinadas por degradação de Edman e por MS/MS, respectivamente. O seqüenciamento revelou homologia completa da SLL com lectinas de leguminosas pertencendo aos grupos mais primitivos (Dalbergieae e Sophoreae). A SLL (1mg / mL) não exibiu atividade antifúngica contra cinco fitopatógenos testados",
 	publisher = {Universidade Federal do Amazonas},
 	scholl = {Programa de Pós-Graduação em Biotecnologia},
 	note = {Instituto de Ciências Biológicas}
}