@PHDTHESIS{ 2012:595972073,
 	title = {Caracteriza??o bioqu?mica e avalia??o da atividade antif?ngica de lectinas de sementes de Fabaceae da Amaz?nia},
 	year = {2012},
 	url = "http://tede.ufam.edu.br/handle/tede/3120",
 	abstract = "Sementes de 50 esp?cies de Fabaceae da Amaz?nia com indiv?duos das subfam?lias Caesalpinioideae, Mimosoideae e Faboideae, foram analisadas quanto ? presen?a de novas lectinas. Os extratos totais foram ensaiados para a atividade hemaglutinante (AHE). Os extratos prot?icos de Anadenanthera peregrina, Dimorphandra caudata, Ormosia lignivalvis, Dioclea
 bicolor e fra??es prot?icas de Swartzia laevicarpa, Swartzia ingifolia e Swartzia longistipitata exibiram AHE com eritr?citos de coelho e, esta atividade foi inibida por galactose ou por lactose, mas n?o por glicose ou por manose. O extrato total de Swartzia laevicarpa exibiu AHE somente ap?s ser submetido a uma cromatografia de troca i?nica e sua lectina foi purificada por cromatografia de afinidade com lactose imobilizada. Mesmo com o grande n?mero de lectinas que tem sido relatado em plantas leguminosas, esta ? a primeira descri??o de lectinas nos g?neros Anadenanthera, Dimorphandra e Ormosia. O estudo de lectinas desses g?neros e do g?nero Swartzia poder? contribuir para o entendimento das rela??es evolucion?rias de lectinas de leguminosas, em termos das propriedades de suas estruturas e do processamento prot?ico. As lectinas das esp?cies da subtribo Diocleinae s?o conhecidas serem espec?ficas a glicose e a manose, por?m o extrato prot?ico da semente da esp?cie Dioclea bicolor exibiu AHE com eritr?citos de coelho e essa atividade foi inibida por galactose e lactose. Em seguida, a lectina da semente de Dioclea bicolor (DBL) foi purificada em uma resina de afinidade com lactose imobilizada. O seq?enciamento de pept?deos internos da DBL revelou homologia com lectinas de leguminosas pertencendo aos grupos Dalbergieae, Phaseoleae e Sophoreae. A lectina da semente de Swartzia laevicarpa (SLL) aglutinou eritr?citos de coelho, mas n?o eritr?citos de rato. A atividade da lectina persistiu ap?s aquecimento a 100 ?C durante 15 minutos e foi mais fortemente inibida por N   acetil   D - galactosamina, ? - lactose e D - galactose. A SLL exibiu um padr?o eletrofor?tico constitu?do por banda prot?ica ?nica, correspondendo a uma massa molecular aparente de 29 kDa, a qual foi confirmada por an?lise de espectrometria de massas e ainda a SLL reagiu positivamente com regente de Schiff. A seq??ncia de amino?cidos (39 amino?cidos) da regi?o N-terminal e a seq??ncia de pept?deos internos foram determinadas por degrada??o de Edman e por MS/MS, respectivamente. O seq?enciamento revelou homologia completa da SLL com lectinas de leguminosas pertencendo aos grupos mais primitivos (Dalbergieae e Sophoreae). A SLL (1mg / mL) n?o exibiu atividade antif?ngica contra cinco fitopat?genos testados",
 	publisher = {Universidade Federal do Amazonas},
 	scholl = {Programa de P?s-Gradua??o em Biotecnologia},
 	note = {Instituto de Ci?ncias Biol?gicas}
}